Роль механізмів антиоксидантної системи в розвитку захворювань органів дихання

##plugins.themes.bootstrap3.article.sidebar##

PDF (Русский)
DOI: https://doi.org/10.22141/2224-0551.12.4.2017.107637
Ключові слова:
захворювання органів дихання, антиоксидантна система, огляд

##plugins.themes.bootstrap3.article.main##

A.E. Abaturov
ДЗ «Дніпропетровська медична академія Міністерства охорони здоров’я України», м. Дніпро, Україна
https://orcid.org/0000-0001-6291-5386
A.P. Volosovets
Національний медичний університет ім. О.О. Богомольця, м. Київ, Україна
T.P. Borysova
ДЗ «Дніпропетровська медична академія Міністерства охорони здоров’я України», м. Дніпро, Україна

Анотація

В огляді літератури викладені сучасні дані щодо ролі протеїнів сімейства NOX у фізіології легень і розвитку захворювань органів дихання. Показано значення фактора транскрипції NRF2, супероксиддисмутаз, каталази, системи глутатіону, глутаредоксинів, тіоредоксинів, пероксиредоксинів у розвитку захворювань органів дихання. Подані спадкові захворювання, асоційовані з генераторами активованих кисневмісних метаболітів і компонентами антиоксидантної системи. Викладені основні маркери оксидативного стресу і процесу запалення в респіраторному тракті.

##plugins.themes.bootstrap3.article.details##

Як цитувати
Abaturov, A., A. Volosovets, і T. Borysova. «Роль механізмів антиоксидантної системи в розвитку захворювань органів дихання». Здоров’я дитини - Zdorovʹe Rebenka, вип. 12, вип. 4, Серпень 2017, с. 531-9, doi:10.22141/2224-0551.12.4.2017.107637.
Номер
Том 12 № 4 (2017)
Розділ
Теоретична медицина
Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Наше видання використовує положення про авторські права CreativeCommons для журналів відкритого доступу.

Автори, які публікуються в цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:

  1. Автори зберігають за собою права на авторство своєї роботи і надають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution 4.0 International License, яка дозволяє іншим особам вільно поширювати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та оригінальну публікацію в цьому журналі.
  2. Автори, направляючи до редакції (видавця) матеріал для публікації, погоджуються з тим, що редакції (видавцю) передаються права на захист та використання даного матеріалу, в тому числі такі охоронювані об'єкти авторського права, як фотографії автора, малюнки, схеми, таблиці тощо, у тому числі на відтворення в пресі та в мережі Інтернет; на поширення; на переклад рукопису на будь-які мови; експорт та імпорт примірників видання зі статтею авторів з метою поширення, доведення до загального відома.
  3. Зазначені вище права автори передають редакції (видавцю) без обмеження терміну їх дії та на території всіх країн світу.
  4. Автори гарантують наявність у них виключних прав на використання переданої редакції  (видавцю) матеріалу. Редакція (видавець) не несе відповідальності перед третіми особами за порушення даних авторами гарантій.
  5. Автори зберігають право укладати окремі угоди на неексклюзивне поширення роботи в тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному архіві установи або публікувати в складі монографії), з умовою збереження посилання на оригінальну публікацію в цьому журналі.
  6. Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад в інститутському сховищі або на персональному сайті) рукописи опублікованої роботи, так як це сприяє продуктивної наукової дискусії і позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування статті.
  7. Права на статтю вважаються переданими авторами редакції (видавцю) з моменту публікації матеріалу друкованої або електронної версії видання. Перепублікація матеріалу, опублікованого у виданні, іншими фізичними та юридичними особами можливе лише з дозволу редакції (видавця), з обов'язковим зазначенням повного бібліографічного посилання.

Посилання

Almaghlouth IA, Mohamed JY, Al-Amoudi M, Al-Ahaidib L, Al-Odaib A, Alkuraya FS. 5-Oxoprolinase deficiency: report of the first human OPLAH mutation. Clin Genet. 2012 Aug;82(2):193-6. doi: 10.1111/j.1399-0004.2011.01728.x. Epub 2011 Jun 30.

Aesif SW, Anathy V, Kuipers I, Guala AS, Reiss JN, Ho YS, Janssen-Heininger YM. Ablation of glutaredoxin-1 attenuates lipopolysaccharide-induced lung inflammation and alveolar macrophage activation. Am J Respir Cell Mol Biol. 2011 Apr;44(4):491-9. doi: 10.1165/rcmb.2009-0136OC. Epub 2010 Jun 10.

Louhelainen N, Myllärniemi M, Rahman I, Kinnula VL. Airway biomarkers of the oxidant burden in asthma and chronic obstructive pulmonary disease: current and future perspectives. Int J Chron Obstruct Pulmon Dis. 2008;3(4):585-603. PMID: 19281076.

Kuipers I, Bracke KR, Brusselle GG, Aesif SW, Krijgsman R, Arts IC, Wouters EF, Reynaert NL. Altered cigarette smoke-induced lung inflammation due to ablation of Grx1. PLoS One. 2012;7(6):e38984. doi: 10.1371/journal.pone.0038984. Epub 2012 Jun 18.

Cho HY, Kleeberger SR. Nrf2 protects against airway disorders. Toxicol Appl Pharmacol. 2010 Apr 1;244(1):43-56. doi: 10.1016/j.taap.2009.07.024. Epub 2009 Jul 29.

Comhair SA, Erzurum SC. Antioxidant responses to oxidant-mediated lung diseases. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 2002 Aug;283(2):L246-55. doi: 10.1152/ajplung.00491.2001.

Rieber N, Hector A, Kuijpers T, Roos D, Hartl D. Current concepts of hyperinflammation in chronic granulomatous disease. Clin Dev Immunol. 2012;2012:252460. doi: 10.1155/2012/252460. Epub 2011 Jul 25.

Simon E, Vogel M, Fingerhut R, Ristoff E, Mayatepek E, Spiekerkötter U. Diagnosis of glutathione synthetase deficiency in newborn screening. J Inherit Metab Dis. 2009 Dec;32 Suppl 1:S269-72. doi: 10.1007/s10545-009-1213-x. Epub 2009 Sep 2.

Harper RW, Xu C, Eiserich JP, Chen Y, Kao CY, Thai P, Setiadi H, Wu R. Differential regulation of dual NADPH oxidases/peroxidases, Duox1 and Duox2, by Th1 and Th2 cytokines in respiratory tract epithelium. FEBS Lett. 2005 Aug 29;579(21):4911-7. doi: 10.1016/j.febslet.2005.08.002.

Nagai K, Betsuyaku T, Suzuki M, Nasuhara Y, Kaga K, Kondo S, Nishimura M. Dual oxidase 1 and 2 expression in airway epithelium of smokers and patients with mild/moderate chronic obstructive pulmonary disease. Antioxid Redox Signal. 2008 Apr;10(4):705-14. doi: 10.1089/ars.2007.1941.

Peltoniemi M, Kaarteenaho-Wiik R, Säily M, Sormunen R, Pääkkö P, Holmgren A, Soini Y, Kinnula VL. Expression of glutaredoxin is highly cell specific in human lung and is decreased by transforming growth factor-beta in vitro and in interstitial lung diseases in vivo. Hum Pathol. 2004 Aug;35(8):1000-7. PMID: 15297967.

Qin Z, Reszka KJ, Fukai T, Weintraub NL. Extracellular superoxide dismutase (ecSOD) in vascular biology: an update on exogenous gene transfer and endogenous regulators of ecSOD. Transl Res. 2008 Feb;151(2):68-78. doi: 10.1016/j.trsl.2007.10.003. Epub 2007 Nov 8.

Oberley-Deegan RE, Regan EA, Kinnula VL, Crapo JD. Extracellular superoxide dismutase and risk of COPD. COPD. 2009 Aug;6(4):307-12. PMID: 19811392. PMCID: PMC4075061.

Valko M, Rhodes CJ, Moncol J, Izakovic M, Mazur M. Free radicals, metals and antioxidants in oxidative stress-induced cancer. Chem Biol Interact. 2006 Mar 10;160(1):1-40. Epub 2006 Jan 23. doi: 10.1016/j.cbi.2005.12.009.

Young RP, Hopkins R, Black PN, Eddy C, Wu L, Gamble GD, Mills GD, Garrett JE, Eaton TE, Rees MI. Functional variants of antioxidant genes in smokers with COPD and in those with normal lung function. Thorax. 2006 May;61(5):394-9. Epub 2006 Feb 7. doi: 10.1136/thx.2005.048512.

Bentley AR, Kritchevsky SB, Harris TB, Newman AB, Bauer DC, Meibohm B, Clark AG, Cassano PA; Health, Aging, Body Composition Study. Genetic variation in antioxidant enzymes and lung function. Free Radic Biol Med. 2012 May 1;52(9):1577-83. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2012.02.025. Epub 2012 Mar 1.

Rangasamy T, Cho CY, Thimmulappa RK, Zhen L, Srisuma SS, Kensler TW, Yamamoto M, Petrache I, Tuder RM, Biswal S. Genetic ablation of Nrf2 enhances susceptibility to cigarette smoke-induced emphysema in mice. J Clin Invest. 2004 Nov;114(9):1248-59. doi: 10.1172/JCI21146.

Giusti B, Vestrini A, Poggi C, Magi A, Pasquini E, Abbate R, Dani C. Genetic polymorphisms of antioxidant enzymes as risk factors for oxidative stress-associatedcomplications in preterm infants. Free Radic Res. 2012 Sep;46(9):1130-9. doi: 10.3109/10715762.2012.692787. Epub 2012 Jun 13.

Kukkonen MK, Hämäläinen S, Kaleva S, Vehmas T, Huuskonen MS, Oksa P, Vainio H, Piirilä P, Hirvonen A. Genetic polymorphisms of xenobiotic-metabolizing enzymes influence the risk of pulmonaryemphysema. Pharmacogenet Genomics. 2011 Dec;21(12):876-83. doi: 10.1097/FPC.0b013e32834d597f.

Lee PL, West C, Crain K, Wang L. Genetic polymorphisms and susceptibility to lung disease. J Negat Results Biomed. 2006 Apr 11;5:5. doi: 10.1186/1477-5751-5-5.

Njålsson R, Ristoff E, Carlsson K, Winkler A, Larsson A, Norgren S. Genotype, enzyme activity, glutathione level, and clinical phenotype in patients with glutathionesynthetase deficiency. Hum Genet. 2005 Apr;116(5):384-9. Epub 2005 Feb 17. doi: 10.1007/s00439-005-1255-6.

Minelli C, Granell R, Newson R, Rose-Zerilli MJ, Torrent M, Ring SM, Holloway JW, Shaheen SO, Henderson JA. Glutathione-S-transferase genes and asthma phenotypes: a Human Genome Epidemiology(HuGE) systematic review and meta-analysis including unpublished data. Int J Epidemiol. 2010 Apr;39(2):539-62. doi: 10.1093/ije/dyp337. Epub 2009 Dec 23.

Góth L. A new type of inherited catalase deficiencies: its characterization and comparison to the Japanese and Swiss type of acatalasemia. Blood Cells Mol Dis. 2001 Mar-Apr;27(2):512-7. doi: 10.1006/bcmd.2001.0415.

Góth L, Rass P, Páy A. Catalase enzyme mutations and their association with diseases. Mol Diagn. 2004;8(3):141-9. PMID: 15771551.

Birbian N, Singh J, Jindal SK, Joshi A, Batra N, Singla N. GSTT1 and GSTM1 gene polymorphisms as major risk factors for asthma in a North Indian population. Lung. 2012 Oct;190(5):505-12. Epub 2012 Apr 7. doi: 10.1007/s00408-012-9385-9.

Heyworth PG, Cross AR, Curnutte JT. Chronic granulomatous disease. Curr Opin Immunol. 2003 Oct;15(5):578-84. PMID: 14499268.

Holland SM. Chronic granulomatous disease. Clin Rev Allergy Immunol. 2010 Feb;38(1):3-10. doi: 10.1007/s12016-009-8136-z.

Kwon HS, Bae YJ, Moon KA, Lee YS, Lee T, Lee KY, Kim TB, Park CS, Moon HB, Cho YS. Hyperoxidized peroxiredoxins in peripheral blood mononuclear cells of asthma patients is associated with asthma severity. Life Sci. 2012 Apr 9;90(13-14):502-8. doi: 10.1016/j.lfs.2012.01.003. Epub 2012 Jan 20.

Khanna G, Kao SC, Kirby P, Sato Y. Imaging of chronic granulomatous disease in children. Radiographics. 2005 Sep-Oct;25(5):1183-95. doi: 10.1148/rg.255055011.

Karam RA, Pasha HF, El-Shal AS, Rahman HM, Gad DM. Impact of glutathione-S-transferase gene polymorphisms on enzyme activity, lung function andbronchial asthma susceptibility in Egyptian children. Gene. 2012 Apr 15;497(2):314-9. doi: 10.1016/j.gene.2012.01.059. Epub 2012 Feb 1.

Kim BJ, Hong SJ. Ambient air pollution and allergic diseases in children. Korean J Pediatr. 2012 Jun;55(6):185-92. doi: 10.3345/kjp.2012.55.6.185. Epub 2012 Jun 21.

Kinnula VL, Crapo JD. Superoxide dismutases in the lung and human lung diseases. Am J Respir Crit Care Med. 2003 Jun 15;167(12):1600-19. doi: 10.1164/rccm.200212-1479SO.

Krause KH. Tissue distribution and putative physiological function of NOX family NADPH oxidases. Jpn J Infect Dis. 2004 Oct;57(5):S28-9. PMID: 15507765.

Qiu LX, Yao L, Mao C, Chen B, Zhan P, Yuan H, Xue K, Zhang J, Hu XC. Lack of association between MnSOD Val16Ala polymorphism and breast cancer risk: a meta-analysis involving 58,448 subjects. Breast Cancer Res Treat. 2010 Sep;123(2):543-7. doi: 10.1007/s10549-010-0777-3. Epub 2010 Feb 9.

Lillig CH, Berndt C, Holmgren A. Glutaredoxin systems. Biochim Biophys Acta. 2008 Nov;1780(11):1304-17. doi: 10.1016/j.bbagen.2008.06.003. Epub 2008 Jun 18.

Liu Y, Prasad R, Wilson SH. HMGB1: roles in base excision repair and related function. Biochim Biophys Acta. 2010 Jan-Feb;1799(1-2):119-30. doi: 10.1016/j.bbagrm.2009.11.008.

Gould NS, Min E, Gauthier S, Martin RJ, Day BJ. Lung glutathione adaptive responses to cigarette smoke exposure. Respir Res. 2011 Oct 7;12:133. doi: 10.1186/1465-9921-12-133.

Miao L, St Clair DK. Regulation of superoxide dismutase genes: implications in disease. Free Radic Biol Med. 2009 Aug 15;47(4):344-56. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2009.05.018. Epub 2009 May 25.

Peltoniemi MJ, Rytilä PH, Harju TH, Soini YM, Salmenkivi KM, Ruddock LW, Kinnula VL. Modulation of glutaredoxin in the lung and sputum of cigarette smokers and chronic obstructive pulmonary disease. Respir Res. 2006 Oct 25;7:133. doi: 10.1186/1465-9921-7-133.

Reynaert NL, Wouters EF, Janssen-Heininger YM. Modulation of glutaredoxin-1 expression in a mouse model of allergic airway disease. Am J Respir Cell Mol Biol. 2007 Feb;36(2):147-51. Epub 2006 Sep 15. doi: 10.1165/rcmb.2006-0259RC.

Molfino NA. Genetic predisposition to accelerated decline of lung function in COPD. Int J Chron Obstruct Pulmon Dis. 2007;2(2):117-9. PMID: 18044683. PMCID: PMC2695610.

Mutlak H, Zacharowski K. Role of peroxiredoxin 6 in acute lung injury: potential target? Crit Care Med. 2011 Apr;39(4):899-900. doi: 10.1097/CCM.0b013e31820a4c45.

Ghosh S, Janocha AJ, Aronica MA, Swaidani S, Comhair SA, Xu W, Zheng L, Kaveti S, Kinter M, Hazen SL, Erzurum SC. Nitrotyrosine proteome survey in asthma identifies oxidative mechanism of catalase inactivation. J Immunol. 2006 May 1;176(9):5587-97. PMID: 16622028.

Griffith B, Pendyala S, Hecker L, Lee PJ, Natarajan V, Thannickal VJ. NOX enzymes and pulmonary disease. Antioxid Redox Signal. 2009 Oct;11(10):2505-16. doi: 10.1089/ARS.2009.2599.

Boutten A, Goven D, Artaud-Macari E, Boczkowski J, Bonay M. NRF2 targeting: a promising therapeutic strategy in chronic obstructive pulmonary disease. Trends Mol Med. 2011 Jul;17(7):363-71. doi: 10.1016/j.molmed.2011.02.006. Epub 2011 Apr 1.

Njålsson R, Norgren S. Physiological and pathological aspects of GSH metabolism. Acta Paediatr. 2005 Feb;94(2):132-7. PMID: 15981742.

Ogata M, Wang DH, Ogino K. Mammalian acatalasemia: the perspectives of bioinformatics and genetic toxicology. Acta Med Okayama. 2008 Dec;62(6):345-61. PMID: 19122680.

Drost EM, Skwarski KM, Sauleda J, Soler N, Roca J, Agusti A, MacNee W. Oxidative stress and airway inflammation in severe exacerbations of COPD. Thorax. 2005 Apr;60(4):293-300. doi: 10.1136/thx.2004.027946.

Bargagli E, Olivieri C, Bennett D, Prasse A, Muller-Quernheim J, Rottoli P. Oxidative stress in the pathogenesis of diffuse lung diseases: a review. Respir Med. 2009 Sep;103(9):1245-56. doi: 10.1016/j.rmed.2009.04.014. Epub 2009 May 22.

Boutten A, Goven D, Boczkowski J, Bonay M. Oxidative stress targets in pulmonary emphysema: focus on the Nrf2 pathway. Expert Opin Ther Targets. 2010 Mar;14(3):329-46. doi: 10.1517/14728221003629750.

El-Benna J, Dang PM, Gougerot-Pocidalo MA, Marie JC, Braut-Boucher F. p47phox, the phagocyte NADPH oxidase/NOX2 organizer: structure, phosphorylation and implication in diseases. Exp Mol Med. 2009 Apr 30;41(4):217-25. doi: 10.3858/emm.2009.41.4.058.

Schremmer B, Manevich Y, Feinstein SI, Fisher AB. Peroxiredoxins in the lung with emphasis on peroxiredoxin VI. Subcell Biochem. 2007;44:317-44. PMID: 18084901.

Rahman I, Biswas SK, Kode A. Oxidant and antioxidant balance in the airways and airway diseases. Eur J Pharmacol. 2006 Mar 8;533(1-3):222-39. Epub 2006 Feb 28. doi: 10.1016/j.ejphar.2005.12.087.

Crawford A, Fassett RG, Geraghty DP, Kunde DA, Ball MJ, Robertson IK, Coombes JS. Relationships between single nucleotide polymorphisms of antioxidant enzymes and disease. Gene. 2012 Jun 15;501(2):89-103. doi: 10.1016/j.gene.2012.04.011. Epub 2012 Apr 14.

Reddy SP. The antioxidant response element and oxidative stress modifiers in airway diseases. Curr Mol Med. 2008 Aug;8(5):376-83. PMID: 18691064. PMCID: PMC2828610.

Ristoff E, Larsson A. Inborn errors in the metabolism of glutathione. Orphanet J Rare Dis. 2007 Mar 30;2:16. doi: 10.1186/1750-1172-2-16.

Xu J, Li T, Wu H, Xu T. Role of thioredoxin in lung disease. Pulm Pharmacol Ther. 2012 Apr;25(2):154-62. doi: 10.1016/j.pupt.2012.01.002. Epub 2012 Jan 25.

Roos D, van Bruggen R, Meischl C. Oxidative killing of microbes by neutrophils. Microbes Infect. 2003 Nov;5(14):1307-15. PMID: 14613774.

Bancalari E, Claure N, Sosenko IR. Bronchopulmonary dysplasia: changes in pathogenesis, epidemiology and definition. Semin Neonatol. 2003 Feb;8(1):63-71. PMID: 12667831.

Scibior D, Czeczot H. [Catalase: structure, properties, functions]. Postepy Hig Med Dosw (Online). 2006;60:170-80. (In Polish). PMID: 16618987.

Sykiotis GP, Bohmann D. Stress-activated cap'n'collar transcription factors in aging and human disease. Sci Signal. 2010 Mar 9;3(112):re3. doi: 10.1126/scisignal.3112re3.

Sussan TE, Rangasamy T, Blake DJ, Malhotra D, El-Haddad H, Bedja D, Yates MS, Kombairaju P, Yamamoto M, Liby KT, Sporn MB, Gabrielson KL, Champion HC, Tuder RM, Kensler TW, Biswal S. Targeting Nrf2 with the triterpenoid CDDO-imidazolide attenuates cigarette smoke-induced emphysema and cardiac dysfunction in mice. Proc Natl Acad Sci U S A. 2009 Jan 6;106(1):250-5. doi: 10.1073/pnas.0804333106. Epub 2008 Dec 22.

de Oliveira-Junior EB, Bustamante J, Newburger PE, Condino-Neto A. The human NADPH oxidase: primary and secondary defects impairing the respiratory burst function and the microbicidal ability of phagocytes. Scand J Immunol. 2011 May;73(5):420-7. doi: 10.1111/j.1365-3083.2010.02501.x.

Odajima N, Betsuyaku T, Nagai K, Moriyama C, Wang DH, Takigawa T, Ogino K, Nishimura M. The role of catalase in pulmonary fibrosis. Respir Res. 2010 Dec 29;11:183. doi: 10.1186/1465-9921-11-183.

Kinnula VL, Vuorinen K, Ilumets H, Rytilä P, Myllärniemi M. Thiol proteins, redox modulation and parenchymal lung disease. Curr Med Chem. 2007;14(2):213-22. PMID: 17266580.

Towbin AJ, Chaves I. Chronic granulomatous disease. Pediatr Radiol. 2010 May;40(5):657-68; quiz 792-3. doi: 10.1007/s00247-009-1503-3. Epub 2010 Feb 5.

Kinnula VL, Lehtonen S, Koistinen P, Kakko S, Savolainen M, Kere J, Ollikainen V, Laitinen T. Two functional variants of the superoxide dismutase genes in Finnish families with asthma. Thorax. 2004 Feb;59(2):116-9. PMID: 14760150. doi: 10.1136%2Fthorax.2003.005611.

Lakhdar R, Denden S, Kassab A, Leban N, Knani J, Lefranc G, Miled A, Chibani JB, Khelil AH. Update in chronic obstructive pulmonary disease: role of antioxidant and metabolizing gene polymorphisms. Exp Lung Res. 2011 Aug;37(6):364-75. doi: 10.3109/01902148.2011.580416. Epub 2011 Jul 1.

van der Vliet A. Nox enzymes in allergic airway inflammation. Biochim Biophys Acta. 2011 Nov;1810(11):1035-44. doi: 10.1016/j.bbagen.2011.03.004. Epub 2011 Mar 21.

Woodruff PG. Novel outcomes and end points: biomarkers in chronic obstructive pulmonary disease clinical trials. Proc Am Thorac Soc. 2011 Aug;8(4):350-5. doi: 10.1513/pats.201101-015RM.

Zamocky M, Furtmüller PG, Obinger C. Evolution of catalases from bacteria to humans. Antioxid Redox Signal. 2008 Sep;10(9):1527-48. doi: 10.1089/ars.2008.2046.

Zámocký M, Furtmüller PG, Obinger C. Evolution of structure and function of Class I peroxidases. Arch Biochem Biophys. 2010 Aug 1;500(1):45-57. doi: 10.1016/j.abb.2010.03.024. Epub 2010 Apr 4.

Статті цього автора (авторів), які найбільше читають

<< < 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 > >>