Активність каспази-3 та катепсину д при різних підтипах ішемічного інсульту
DOI:
https://doi.org/10.15587/2313-8416.2015.45158Ключові слова:
гострий період ішемічного інсульту, апоптоз, каспаза-3, катепсин ДАнотація
У 232 хворих гострому періоді різних підтипів ішемічного інсульту (ІІ) спостерігалася мітохондріальна дисфункція, апоптоз та некроз лейкоцитів крові, які були найбільш вираженим при атеротромботичному ішемічному інсульті (АТІ). При АТІ протягом першого тижня зростала активність катепсину Д, що свідчило і про лізосомальний шлях активації апоптозу при даному підтипі ІІ. Найвища активність каспази-3, яка не корелювала з кількістю клітин у стадії апоптозу, виявлена при лакунарному інсульті (ЛІ), (необхідно пояснення абревіатури) що пов'язано з переважним впливом каспази-3 на ендотелій та підвищення проникливості ГЕБ
Посилання
Kelly, P. J., Morrow, J. D., Ning, M., Koroshetz, W., Lo, E. H., Terry, E. et. al. (2007). Oxidative Stress and Matrix Metalloproteinase-9 in Acute Ischemic Stroke: The Biomarker Evaluation for Antioxidant Therapies in Stroke (BEAT-Stroke) Study. Stroke, 39 (1), 100–104. doi: 10.1161/strokeaha.107.488189
Broughton, B. R. S., Reutens, D. C., Sobey, C. G. (2009). Apoptotic Mechanisms After Cerebral Ischemia. Stroke, 40 (5), e331–e339. doi: 10.1161/strokeaha.108.531632
Sugawara, T., Noshita, N., Lewén, A. et. al. (2002). Overexpression of copper/zinc superoxide dismutase in transgenic rats protects vulnerable neurons against ischemic damage by blocking the mitochondrial pathway of caspase activation. J Neurosci, 22 (1), 209–217.
Rami, A., Sims, J., Botez, G., Winckler, J. (2003). Spatial resolution of phospholipid scramblase 1 (PLSCR1), caspase-3 activation and DNA-fragmentation in the human hippocampus after cerebral ischemia. Neurochemistry International, 43 (1), 79–87. doi: 10.1016/s0197-0186(02)00194-8
Boya, P., Kroemer, G. (2008). Lysosomal membrane permeabilization in cell death. Oncogene, 27 (50), 6434–6451. doi: 10.1038/onc.2008.310
Conus, S., Pop, C., Snipas, S. J., Salvesen, G. S., Simon, H.-U. (2012). Cathepsin D Primes Caspase-8 Activation by Multiple Intra-chain Proteolysis. Journal of Biological Chemistry, 287 (25), 21142–21151. doi: 10.1074/jbc.m111.306399
Carew, J. S., Espitia, C. M., Esquivel, J. A., Mahalingam, D., Kelly, K. R., Reddy, G. et. al. (2010). Lucanthone Is a Novel Inhibitor of Autophagy That Induces Cathepsin D-mediated Apoptosis. Journal of Biological Chemistry, 286 (8), 6602–6613. doi: 10.1074/jbc.m110.151324
Kaschina, E., Scholz, H., Steckelings, U. M., Sommerfeld, M., Kemnitz, U. R., Artuc, M. et. al. (2009). Transition from atherosclerosis to aortic aneurysm in humans coincides with an increased expression of RAS components. Atherosclerosis, 205 (2), 396–403. doi: 10.1016/j.atherosclerosis.2009.01.003
Dingle, J. T., Barrett, A. J., Weston, P. D. (1971). Cathepsin D Characteristics of immunoinhibition and the confirmation of a role in cartilage breakdown Biochem. J., 123, 1–13.
Karaflou, M., Lambrinoudaki, I., Christodoulakos, G. (2008). Apoptosis in Atherosclerosis: A Mini-Review. Mini-Reviews in Medicinal Chemistry, 8 (9), 912–918. doi: 10.2174/138955708785132765
Liang, J.-M., Xu, H.-Y., Zhang, X.-J., Li, X., Zhang, H.-B., Ge, P.-F. (2013). Role of mitochondrial function in the protective effects of ischaemic postconditioning on ischaemia/reperfusion cerebral damage. Journal of International Medical Research, 41 (3), 618–627. doi: 10.1177/0300060513476587
Zehendner, C. M., Librizzi, L., Hedrich, J., Bauer, N. M., Angamo, E. A., de Curtis, M., Luhmann, H. J. (2013). Moderate Hypoxia Followed by Reoxygenation Results in Blood-Brain Barrier Breakdown via Oxidative Stress-Dependent Tight-Junction Protein Disruption. PLoS ONE, 8 (12), e82823. doi: 10.1371/journal.pone.0082823
Lee, S.-R., Lo, E. H. (2004). Induction of Caspase-Mediated Cell Death by Matrix Metalloproteinases in Cerebral Endothelial Cells After Hypoxia–Reoxygenation. Journal of Cerebral Blood Flow & Metabolism, 24 (7), 720–727. doi: 10.1097/01.wcb.0000122747.72175.47
Lankiewicz, S., Marc Luetjens, C., Nguyen Truc Bui, Krohn, Aaron J., Poppe, Monika et. al. (2000). Activation of calpain I converts ex citotoxic neuron death into a caspase-independent cell death. Journal of Biological Chemistry, 275 (22), 17064–17071. doi: 10.1074/jbc.275.22.17064
Matulevicius, S., Rohatgi, A., Khera, A., Das, S. R., Owens, A., Ayers, C. R. et. al. (2008). The association between plasma caspase-3, atherosclerosis, and vascular function in the Dallas Heart Study. Apoptosis, 13 (10), 1281–1289. doi: 10.1007/s10495-008-0254-1
Heinrich, M., Neumeyer, J., Jakob, M., Hallas, C., Tchikov, V., Winoto-Morbach, S. et. al. (2004). Cathepsin D links TNF-induced acid sphingomyelinase to Bid-mediated caspase-9 and -3 activation. Cell Death Differ, 11 (5), 550–563. doi: 10.1038/sj.cdd.4401382
Madge, L. A., Li, J.-H., Choi, J., Pober, J. S. (2003). Inhibition of Phosphatidylinositol 3-Kinase Sensitizes Vascular Endothelial Cells to Cytokine-initiated Cathepsin-dependent Apoptosis. Journal of Biological Chemistry, 278 (23), 21295–21306. doi: 10.1074/jbc.m212837200
Broker, L. E. (2005). Cell Death Independent of Caspases: A Review. Clinical Cancer Research, 11 (9), 3155–3162. doi: 10.1158/1078-0432.ccr-04-2223
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2015 Наталія Романівна Сохор, Світлана Іванівна Шкробот, Олена Юріївна Бударна, Оксана Романівна Ясний
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Наше видання використовує положення про авторські права Creative Commons CC BY для журналів відкритого доступу.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons CC BY, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
