Дослідження впливу детергенту Тритон Х100 на властивості пурпурних мембран

Автор(и)

  • І. І. Трикур Ужгородський національний університет, Україна
  • М. Ю. Січка Ужгородський національний університет, Україна
  • І. Й. Цьома Ужгородський національний університет, Україна
  • В. М. Різак Ужгородський національний університет, Україна

DOI:

https://doi.org/10.24144/2415-8038.2018.44.75-81

Ключові слова:

Детергент, Тритон-Х100, Пурпурні мембрани, Бактеріородопсин, Оптична мікроскопія, Атомно-силова мікроскопія

Анотація

У роботі наведено аналіз літературних даних що стосуються впливу детергенту Тритон-Х100 на оптичні властивості пурпурних мембран та фотоцикл молекул бактеріородопсину. Запропоновано методику модифікації розмірів фрагментів пурпурних мембран за допомогою обробки детергентом та наступного їх центрифугування. За допомогою контролю спектральних характеристик суспензій пурпурних мембран, отриманих з додаванням різної кількості детергенту, та виготовлених на їх основі плівкових структур визначено оптимальні концентрації Тритону-Х100, які приводять до зменшення фрагментів пурпурних мембран при збереженні оптичних властивостей бактеріородопсину. Зменшення розмірів фрагментів пурпурних мембран підтверджено за допомогою атомно-силової мікроскопії.

Посилання

Hampp N. Bacteriorhodopsin as a Photochromic Retinal Protein for Optical Memories / N. Hampp // Chem Rev. - 2000. - Vol. 100. - P. 1755-1776.

Dencher N. A. Formation and Properties of Bacteriorhodopsin Monomers in the Non-ionic Detergents Octyl--D-Glucoside and Triton X-100 / N. A. Dencher, M. P. Heyn // FEBS LETTERS. - 1978. - Vol. 96. - № 2. - P. 322-326.

Dencher N. A. Preparation and properties of monomeric bacteriorhodopsin / N. A. Dencher, Heyn M. P, // Methods in Enzymology. - 1982. - Vol. 88. - P. 18-24.

Photobleaching of Bacteriorhodopsin Solubilized with Triton X-100 / T. Sasaki, M. Sonoyamat, M. Dernura, S. Mitaku // Photochemistry and Photobiology. - 2005. - Vol. 81. - P. 1131-1137

Rehorek M. Binding of all-trans-retinal to the purple membranes. Evidence for cooperativity and determination of the extinction coefficient / M. Rehorek, M. P. Heyn // Biochemistry. - 1979. - Vol. 18. - P. 4977-4983

Reynolds J. A. Molecular weight of bacteriorhodopsin solubilized in Triton X-100 / J. A. Reynolds, W. Stoeckenius // Proc. Natl. Acad. Sci. - 1977. - Vol. 74. -№7. - P. 2803-2804.

Meyer O. Solubilization steps of dark-adapted purple membrane by Triton X-100 / O. Meyer, M. Ollivon, M. T. Taternostre // Federation of European Biochemical Societies. - 1992. - Vol. 305. - P. 249-253.

Long M. M. Circular dichroism of biological membranes: purple membrane of Halobacterium halobium / M. M. Long, D. W. Urry, W. Stoeckenius // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1977. - Vol. 75. - P. 725-731.

Henderson R. Three-dimensional model of purple membrane obtained by electron microscopy / R. Henderson, P. N. T. Unwin // Nature. - 1975. - Vol. 257. - P. 28-32.

Becher B. Effects of Light Adaptation on the Purple Membrane Structure of Halobacterium Halobium / B. Becher, J. Y. Сassim // Biophys. J. - 1976. - Vol. 16. - №10. - P. 1183-1200.

Comparison of the dynamics of the primary events of bacteriorhodopsin in its trimeric and monomeric states. / J.-P. Wang, S. Link, C. D. Heyes, M. A. El-Sayed // Biophys. J. - 2002. - Vol. 83. - P. 1557-1566.

##submission.downloads##

Опубліковано

2018-12-31

Номер

Розділ

Статті