Новий ензиматичний метод визначення L-аргініну за використання аргінази і людини та уреази

Наталія Євгенівна Стасюк; Софія Ростиславівна Басс; Галина Зуфарівна Гайда; Хасмік Суренівна Єпрємян; Михайло Васильович Гончар

doi:10.15587/2313-8416.2015.45126

Авторы

Наталія Євгенівна Стасюк Институт биологии клетки НАН Украины ул. Драгоманова 14/16, г. Львов, Украина, 79005, Ukraine
Софія Ростиславівна Басс Львовський национальный университет имени Ивана Франко, ул. Грушевського 4, г. Львов, Украина, 79005, Ukraine
Галина Зуфарівна Гайда Институт биологии клетки НАН Украины ул. Драгоманова, 14/16, Львов, Украина, 79005, Ukraine
Хасмік Суренівна Єпрємян Научный Центр «Армбиотехнология» НАН Армения, ул. Гуриян 14, г. Ереван, Армения, 0056, Armenia
Михайло Васильович Гончар Институт биологии клетки НАН Украины ул. Драгоманова 14/16, г. Львов, Украина, 79005, Ukraine

DOI:

https://doi.org/10.15587/2313-8416.2015.45126

Ключевые слова:

ензиматичний аналіз, аргіназа I, уреаза, о-фталевий альдегід, L-аргінін, сечовина, амоній, спектрофотометрія

Аннотация

Розроблено чутливий та селективний метод кількісного аналізу L-Аргініну із спектрофотометричним способом детектування продукту реакції (амонію) за допомогою о-фталевого альдегіду. Метод базується на використанні високоочищеної аргінази І та комерційної уреази. Новому методу властива висока порогова чутливість визначення L-Аргініну, широкий діапазон лінійності, а також нечутливість до інтерферуючого впливу широкого спектру амінокислот

Биографии авторов

Наталія Євгенівна Стасюк, Институт биологии клетки НАН Украины ул. Драгоманова 14/16, г. Львов, Украина, 79005

Кандидат химических наук, младший научный сотрудник

Отдел Аналитической биотехнологии

Софія Ростиславівна Басс, Львовський национальный университет имени Ивана Франко, ул. Грушевського 4, г. Львов, Украина, 79005

Биологический факультет

Галина Зуфарівна Гайда, Институт биологии клетки НАН Украины ул. Драгоманова, 14/16, Львов, Украина, 79005

Кандидат химических наук, старший научный сотрудник

Отдел аналитической биотехнологии, старший научный сотрудник

Хасмік Суренівна Єпрємян, Научный Центр «Армбиотехнология» НАН Армения, ул. Гуриян 14, г. Ереван, Армения, 0056

кандидат химических наук, старший научный сотрудник

Михайло Васильович Гончар, Институт биологии клетки НАН Украины ул. Драгоманова 14/16, г. Львов, Украина, 79005

доктор биологических наук, профессор

заведующий отделом Аналитической биотехнологии

Библиографические ссылки

Yokoro, M., Suzuki, M., Murota, K., Otsuka, C., Yamashita, H., Takahashi, Y. et. al. (2012). Asymmetric Dimethylarginine, an Endogenous NOS Inhibitor, Is Actively Metabolized in Rat Erythrocytes. Bioscience, Biotechnology and Biochemistry, 76 (7), 1334–1342. doi: 10.1271/bbb.120086

Rotondo, R., Mastracci, L., Piazza, T., Barisione, G., Fabbi, M., Cassanello, M. et. al. (2008). Arginase 2 is expressed by human lung cancer, but it neither induces immune suppression, nor affects disease progression. International Journal of Cancer, 123 (5), 1108–1116. doi: 10.1002/ijc.23437

Lam, T.-L., Wong, G. K. Y., Chow, H.-Y., Chong, H.-C., Chow, T.-L., Kwok, S.-Y. et. al. (2010). Recombinant human arginase inhibits the in vitro and in vivo proliferation of human melanoma by inducing cell cycle arrest and apoptosis. Pigment Cell & Melanoma Research, 24 (2), 366–376. doi: 10.1111/j.1755-148x.2010.00798.x

Glazer, E. S., Stone, E. M., Zhu, C. et al. (2011). Bioengineered human arginase I with enhanced activity and stability controls hepatocellular and pancreatic carcinoma Transl. Oncol, 4 (3), 138–146.

Glazer, E. S., Stone, E. M., Zhu, C., Massey, K. L., Hamir, A. N., & Curley, S. A. (2011). Bioengineered Human Arginase I with Enhanced Activity and Stability Controls Hepatocellular and Pancreatic Carcinoma Xenografts. Translational Oncology, 4(3), 138–146. doi: 10.1593/tlo.10265

Morales, S. M. Cystinuria: diagnosis and therapeutic approach. (2011). An. Sist. Sanit. Navar, 34 (3), 453–461.

Lacroix, C., Caubet, C., Gonzalez-de-Peredo, A., Breuil, B., Bouyssié, D., Stella, A. et. al. (2014). Label-free Quantitative Urinary Proteomics Identifies the Arginase Pathway as a New Player in Congenital Obstructive Nephropathy. Molecular & Cellular Proteomics, 13 (12), 3421–3434. doi: 10.1074/mcp.m114.040121

Cohen, S. I. (1960). The determination of arginine released in human blood plasma after plasminogen activation. Use of a cation-exchange resin. Archives of Biochemistry and Biophysics, 86 (2), 166–168. doi: 10.1016/0003-9861(60)90397-0

Costin, J., Paul, F., Lewis, S. (2003). Selective determination of amino acids using flow injection analyses coupled with chemiluminescence detection, Anal. Chim. Acta., 408 (1), 67–77.

Fritz, J. H. (2013). Arginine Cools the Inflamed Gut. Infection and Immunity, 81 (10), 3500–3502. doi: 10.1128/iai.00789-13

Gayda, G. Z., Stasyuk, N. Ye., Gonchar, M. V. (2014). The methods of L-Arginine analysis (Review), Biotechnologia Acta, 7 (1). 31–39. doi: 10.15407/biotech7.01.031

Stasyuk, N.,Smutok, O., Gayda, G. et al. (2011). A new bi-enzyme potentiometric sensor for arginine analysis based on recombinant human arginase I and commercial urease. J. Mater. Sci. Eng. A., 1 (6), 819–827.

Stasyuk, N., Smutok, O., Gayda, G., Vus, B., Koval’chuk, Y., Gonchar, M. (2012). Bi-enzyme l-arginine-selective amperometric biosensor based on ammonium-sensing polyaniline-modified electrode. Biosensors and Bioelectronics, 37 (1), 46–52. doi: 10.1016/j.bios.2012.04.031

Stasyuk, N. E., Gaida, G. Z., Gonchar, M. V. (2013). L-arginine assay with the use of arginase I. Appl Biochem Microbiol, 49 (5), 529–534. doi: 10.1134/s000368381305013x

Mira de Orduña, R. (2001). Quantitative Determination of l -Arginine by Enzymatic End-Point Analysis. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 49 (2), 549–552. doi: 10.1021/jf000522y

Gaede, G., Grieshaber, M. (1975). A rapid and specific enzymatic method for the estimation of l-arginine. Analytical Biochemistry, 66 (2), 393–399. doi: 10.1016/0003-2697(75)90606-5

Stasyuk, N., Gayda, G., Gayda, A. et al. (2011). The synthesis of affinity sorbents for purification of human arginase I from the recombinant yeast Hansenula polymorpha. Proc. Shevchenko Sci. Soc. Ser. Biochem, 28, 139–149.

Menshykov, V. V. (1987). The methods of laboratory investigations in clinical diagnostics. Мoscow: Мedicine, 215–219.

Kuo, M. T., Savaraj, N., Feun, L. G. (2010). Targeted cellular metabolism for cancer chemotherapy with recombinant arginine-degrading enzymes. Oncotarget, 1 (4), 246–251.

Goyal, S. S., Rains, D. W., Huffaker, R. C. (1988). Determination of ammonium ion by fluorometry or spectrophotometry after on-line derivatization with o-phthalaldehyde. Analytical Chemistry, 60 (2), 175–179. doi: 10.1021/ac00153a016

Ekanayake, S., Skog, K., Asp, N.-G. (2007). Canavanine content in sword beans (Canavalia gladiata): Analysis and effect of processing. Food and Chemical Toxicology, 45 (5), 797–803. doi: 10.1016/j.fct.2006.10.030

L-Arginine/Urea/Ammonia, UV method. Available at: https://www.nzytech.com/products-services/analytical-test-kits/ak00171/

Stasyuk, N. Ye., Gayda, G. Z., Gayda, A. V. et al. (2012). Enzymatic assay of L-arginine by the use of recombinant human arginase I. Ukrainica Biorganica Acta, 1, 31–37.