Супероксиддисмутаза та каталаза крові: активність ферментів в умовах оксидативного стресу
DOI:
https://doi.org/10.15587/2313-8416.2015.42526Ключевые слова:
каталаза, супероксиддисмутаза, оксидативний стрес, канцерогенез, сполуки ренію, ліпосоми, наноліпосоми, наночасткиАннотация
Активність каталази та супероксиддисмутази залежала не лише від сполук ренію, що використовувалися, а і від їх просторової будови та форми введення. Встановлено, що цис- та транс-ізомери комплексних сполук ренію чинили різноспрямовану дію на активність супероксиддисмутази та каталази. Цис-дикарбоксилати диренію узгоджено підвищували активність супероксиддисмутази та каталази. В той час як при дії транс-дикарбоксилатів, там де збільшувалася активність супероксиддисмутази, зменшувалася активність каталази
Библиографические ссылки
Chesnokova, N. P., Ponukalyna, E. V., Byzenkova, M. N. (2006). Molecular-cellular mechanisms of induction of free radical oxidation in pathological conditions. Modern Problems of Science and Education, 6, 21–26.
Vetrano, A. M., Heck, D. E., Mariano, T. M., Mishin, V., Laskin, D. L., Laskin, J. D. (2005). Characterization of the Oxidase Activity in Mammalian Catalase. The Journal of Biological Chemistry, 280 (42), 35372–35381. doi: 10.1074/jbc.m503991200
Miroshnichenko, O. S. (1992). Biogenesis, the physiological role and properties of catalase. Biopolymers and cell. Kiev, Ukraine: 8 (6), 3–26.
Podkolzyn, A. A., Mehreladze, A. G. (2000). System antioxidant protection and aging organism. Prevention aging, 3, 288.
Jakopitsch, Ch., Vlasits, J., Wiseman, B., Loewen, P. C., Obinger, C. (2007). Redox Intermediates in the Catalase Cycle of Catalase-Peroxidases from Synechocystis PCC 6803, Burkholderia pseudomallei, and Mycobacterium tuberculosis. Biochemistry, 46 (5), 1183–1193. doi: 10.1021/bi062266+
Ratnam, D. V., Ankola, D. D., Bhardwaj, V., Sahana, D. K., Kumar, M. N. V. R. (2006). Role of antioxidants in prophylaxis and therapy: A pharmaceutical perspective. Journal of Controlled Release, 113 (3), 189–207. doi: 10.1016/j.jconrel.2006.04.015
Leus, I. V., Shamelashvili, K. L. (2012). Antioxidant and anti-tumor activity in animals dykarboksylativ dyreniyu with Guerin carcinoma. Ukr. Biochem. J., 84 (3), 72–81.
Shamelashvyly, K. L., Semenov, S. S., Chuhuz, O. O. (2011). Condition coagulation hemostasis in carcinogenesis and application systems rhenium-platinum in Nanoform. News DNU, Bіologіya. Medicine, 2 (2), 110–116.
Rukmini, M. S., D'Souza, B., D'So, V. (2004). Superoxide dismutase and catalase activities and their correlation with malondialdehyde in schizophrenic patients. Indian Journal of Clinical Biochemistry, 19 (2), 114–118. doi: 10.1007/bf02894268
Konoshenko, S. V., Shusha, Y., Ivashov, V. A. (2010). Characterization of some biochemically indicators in human erythrocytes kardyomyopaty. Series biology, Chemistry, 23 (62), 1, 48–51.
Soloviev, N. A., Yasnetsov, V. V. (2006). Experimental and clinical study of the effect of mexidol for some pathologies. Identification of possible localization and mechanism of action. Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 1, 230–241.
Pashkevych, I. V., Bukaeva, E. O. (2011). Dynamics of lipid peroxidation in serum under the influence of 3-hydroxypyridine with induced and transplantable neoplasia. STM, 3, 110–112.
Skvortsova, E. A., Volhyna, I. V. (2014). Effect of lipoic acid and tocopherol on oxidative stress parameters in the tissues of the small intestine of rats with alloxan diabetes. Biology. Earth Science, 1, 166–169.
Egorova, D. E., Shtemenko, A.V. (2010). Vopr. Chemistry and Chemical. technologies, 1, 103–110.
Skoryk, O. D. (2009). The intensity of oxidative stress and free amino acid composition of blood during braking Guerin carcinoma growth rhenium compounds. Kyiv, 20.
Tymofeevskyy, A. D. (1960). Models and Methods of Experimental Oncology. Moscow, URSS: Medgiz, 245.
Taylor, S. K. (2003). Med. Hypotheses, 60 (1), 89–93.
Meerson, F. Z., Evstigneeva, M. E., Ustinova, E. E. (1983). Catalase.Pat. Physiol. Exp. Therap, 5, 25–29.
Shtemenko, N., Collery, P., Shtemenko, A. (2007). Anticancer Res., 27, 2487–2492.
Koroliuk, M. A., Ivanov, L. I. (1988). Method for determining catalase activity. Lab. Case, 1, 16–18.
Kostyuk, V. A., Potapovych, A. I. (1990). Simple and sensitive method for the determination of superoxide dismutase, based on the oxidation of quercetin. Questions med. Chemistry, 36 (2), 88–91.
Shamelashvyly, K. L. , Loskutova, T. A., Shtemenko, N. I. (2013). Correlation of hemostasis markers of lipid peroxidation in women with pre-eclampsia. Journal of Karazin Kharkov National University. Series: Biology, 17 (1056), 196–201.
Zamocky, M., Furtmüller, P. G., Obinger, C. (2008). Evolution of Catalases from Bacteria to Humans. Antioxidants & Redox Signaling, 10 (9), 1527–1548. doi: 10.1089/ars.2008.2046
Загрузки
Опубликован
Выпуск
Раздел
Лицензия
Copyright (c) 2015 Каріна Леонідівна Шамелашвілі, Інга Володимирівна Леус, Тетяна Іванівна Сергієнко, Марина Вячеславівна Горіла, Наталія Іванівна Штеменко
Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution» («Атрибуция») 4.0 Всемирная.
Наше издание использует положения об авторских правах Creative Commons CC BY для журналов открытого доступа.
Авторы, которые публикуются в этом журнале, соглашаются со следующими условиями:
1. Авторы оставляют за собой право на авторство своей работы и передают журналу право первой публикации этой работы на условиях лицензии Creative Commons CC BY, которая позволяет другим лицам свободно распространять опубликованную работу с обязательной ссылкой на авторов оригинальной работы и первую публикацию работы в этом журнале.
2. Авторы имеют право заключать самостоятельные дополнительные соглашения, которые касаются неэксклюзивного распространения работы в том виде, в котором она была опубликована этим журналом (например, размещать работу в электронном хранилище учреждения или публиковать в составе монографии), при условии сохранения ссылки на первую публикацию работы в этом журнале .
