Супероксиддисмутаза та каталаза крові: активність ферментів в умовах оксидативного стресу
DOI:
https://doi.org/10.15587/2313-8416.2015.42526Ключові слова:
каталаза, супероксиддисмутаза, оксидативний стрес, канцерогенез, сполуки ренію, ліпосоми, наноліпосоми, наночасткиАнотація
Активність каталази та супероксиддисмутази залежала не лише від сполук ренію, що використовувалися, а і від їх просторової будови та форми введення. Встановлено, що цис- та транс-ізомери комплексних сполук ренію чинили різноспрямовану дію на активність супероксиддисмутази та каталази. Цис-дикарбоксилати диренію узгоджено підвищували активність супероксиддисмутази та каталази. В той час як при дії транс-дикарбоксилатів, там де збільшувалася активність супероксиддисмутази, зменшувалася активність каталази
Посилання
Chesnokova, N. P., Ponukalyna, E. V., Byzenkova, M. N. (2006). Molecular-cellular mechanisms of induction of free radical oxidation in pathological conditions. Modern Problems of Science and Education, 6, 21–26.
Vetrano, A. M., Heck, D. E., Mariano, T. M., Mishin, V., Laskin, D. L., Laskin, J. D. (2005). Characterization of the Oxidase Activity in Mammalian Catalase. The Journal of Biological Chemistry, 280 (42), 35372–35381. doi: 10.1074/jbc.m503991200
Miroshnichenko, O. S. (1992). Biogenesis, the physiological role and properties of catalase. Biopolymers and cell. Kiev, Ukraine: 8 (6), 3–26.
Podkolzyn, A. A., Mehreladze, A. G. (2000). System antioxidant protection and aging organism. Prevention aging, 3, 288.
Jakopitsch, Ch., Vlasits, J., Wiseman, B., Loewen, P. C., Obinger, C. (2007). Redox Intermediates in the Catalase Cycle of Catalase-Peroxidases from Synechocystis PCC 6803, Burkholderia pseudomallei, and Mycobacterium tuberculosis. Biochemistry, 46 (5), 1183–1193. doi: 10.1021/bi062266+
Ratnam, D. V., Ankola, D. D., Bhardwaj, V., Sahana, D. K., Kumar, M. N. V. R. (2006). Role of antioxidants in prophylaxis and therapy: A pharmaceutical perspective. Journal of Controlled Release, 113 (3), 189–207. doi: 10.1016/j.jconrel.2006.04.015
Leus, I. V., Shamelashvili, K. L. (2012). Antioxidant and anti-tumor activity in animals dykarboksylativ dyreniyu with Guerin carcinoma. Ukr. Biochem. J., 84 (3), 72–81.
Shamelashvyly, K. L., Semenov, S. S., Chuhuz, O. O. (2011). Condition coagulation hemostasis in carcinogenesis and application systems rhenium-platinum in Nanoform. News DNU, Bіologіya. Medicine, 2 (2), 110–116.
Rukmini, M. S., D'Souza, B., D'So, V. (2004). Superoxide dismutase and catalase activities and their correlation with malondialdehyde in schizophrenic patients. Indian Journal of Clinical Biochemistry, 19 (2), 114–118. doi: 10.1007/bf02894268
Konoshenko, S. V., Shusha, Y., Ivashov, V. A. (2010). Characterization of some biochemically indicators in human erythrocytes kardyomyopaty. Series biology, Chemistry, 23 (62), 1, 48–51.
Soloviev, N. A., Yasnetsov, V. V. (2006). Experimental and clinical study of the effect of mexidol for some pathologies. Identification of possible localization and mechanism of action. Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 1, 230–241.
Pashkevych, I. V., Bukaeva, E. O. (2011). Dynamics of lipid peroxidation in serum under the influence of 3-hydroxypyridine with induced and transplantable neoplasia. STM, 3, 110–112.
Skvortsova, E. A., Volhyna, I. V. (2014). Effect of lipoic acid and tocopherol on oxidative stress parameters in the tissues of the small intestine of rats with alloxan diabetes. Biology. Earth Science, 1, 166–169.
Egorova, D. E., Shtemenko, A.V. (2010). Vopr. Chemistry and Chemical. technologies, 1, 103–110.
Skoryk, O. D. (2009). The intensity of oxidative stress and free amino acid composition of blood during braking Guerin carcinoma growth rhenium compounds. Kyiv, 20.
Tymofeevskyy, A. D. (1960). Models and Methods of Experimental Oncology. Moscow, URSS: Medgiz, 245.
Taylor, S. K. (2003). Med. Hypotheses, 60 (1), 89–93.
Meerson, F. Z., Evstigneeva, M. E., Ustinova, E. E. (1983). Catalase.Pat. Physiol. Exp. Therap, 5, 25–29.
Shtemenko, N., Collery, P., Shtemenko, A. (2007). Anticancer Res., 27, 2487–2492.
Koroliuk, M. A., Ivanov, L. I. (1988). Method for determining catalase activity. Lab. Case, 1, 16–18.
Kostyuk, V. A., Potapovych, A. I. (1990). Simple and sensitive method for the determination of superoxide dismutase, based on the oxidation of quercetin. Questions med. Chemistry, 36 (2), 88–91.
Shamelashvyly, K. L. , Loskutova, T. A., Shtemenko, N. I. (2013). Correlation of hemostasis markers of lipid peroxidation in women with pre-eclampsia. Journal of Karazin Kharkov National University. Series: Biology, 17 (1056), 196–201.
Zamocky, M., Furtmüller, P. G., Obinger, C. (2008). Evolution of Catalases from Bacteria to Humans. Antioxidants & Redox Signaling, 10 (9), 1527–1548. doi: 10.1089/ars.2008.2046
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2015 Каріна Леонідівна Шамелашвілі, Інга Володимирівна Леус, Тетяна Іванівна Сергієнко, Марина Вячеславівна Горіла, Наталія Іванівна Штеменко
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Наше видання використовує положення про авторські права Creative Commons CC BY для журналів відкритого доступу.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
1. Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons CC BY, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
2. Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
